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¿Cómo se llama la mezcla de carbono y hemoglobina?

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Conozco la oxihemoglobina, la mezcla de oxígeno y hemoglobina, pero la combinación de carbono y hemoglobina es lo que confunde


Estoy de acuerdo con el comentario dejado por @anongoodnurse y asumiré que está buscando los términos que definen CO2 + hemoglobina y CO + hemoglobina.

CO2 + hemoglobina = Carbaminohemoglobina

CO + hemoglobina = Carboxihemoglobina


Hemoglobina

La hemoglobina (también & # 160hemoglobina, o abreviada & # 160Hb) es una proteína & # 160 que se utiliza en los glóbulos rojos para almacenar y transportar & # 160 oxígeno. Se encuentra en muchos organismos multicelulares, como los mamíferos, en los que la simple difusión no podría proporcionar el oxígeno adecuado a los tejidos y las células.

La hemoglobina está formada por cuatro subunidades polipeptídicas, dos subunidades alfa (α) y dos subunidades beta (β). Cada una de las cuatro subunidades contiene una molécula de hemo & # 160 (contiene hierro) & # 160, donde el oxígeno mismo se une a través de una reacción reversible, lo que significa que una molécula de hemoglobina puede transportar cuatro moléculas de oxígeno a la vez.

La naturaleza reversible de la unión del oxígeno permite tanto la absorción de oxígeno en los pulmones como su liberación en los tejidos corporales.

Cada una de las moléculas de hemo contiene un solo átomo de hierro central y son responsables de dar el color rojo a la hemoglobina y, por lo tanto, a la sangre en su conjunto. & # 160 [1]

Las cuatro subunidades de la hemoglobina son similares a la mioglobina [2]. La mioglobina es un polipéptido único, que existe en forma de desoximioglobina (no unida al oxígeno) o en forma de oximioglobina (unida al oxígeno) [3]. La mioglobina contiene hemo [4]. El hemo contiene un átomo de hierro central rodeado por protoporfirina, que es el componente orgánico [5]. & # 160Cuando O2 se une al átomo de hierro (el hierro debe estar en el estado Fe 2+ para O2 para unirse), el átomo de hierro en realidad se mueve desde fuera del plano de la porfirina hacia dentro del plano de la porfirina [6].

La unión de O2 en la hemoglobina es cooperativa, lo que significa que la unión de O2 & # 160 en cada una de las subunidades no es independiente de la unión en otras subunidades [7], por lo que a medida que un oxígeno se une a un grupo hemo, provoca cambios conformacionales en los otros grupos hemo haciéndolos más accesibles al oxígeno, lo que lleva a la unión sucesiva de otros átomos de oxígeno [8]. & # 160Aunque la mioglobina tiene una mayor afinidad por O2& # 160t que la hemoglobina, la hemoglobina es más eficaz y eficiente para suministrar oxígeno a los tejidos. En los pulmones, & # 16098% de la hemoglobina está saturada, mientras que en los tejidos, sólo el 32% de la hemoglobina está saturada [9]. Esto significa que en los tejidos, el 66% de las subunidades de hemoglobina liberan su oxígeno. Por el contrario, en los pulmones, el 98% de la mioglobina estaría saturada y el 91% de la mioglobina estaría saturada en los tejidos [10]. En comparación con la mioglobina, la hemoglobina tiene un efecto mucho más completo. La hemoglobina tiene un estado T y R. En el estado T (tiempo), o estado desoxigenado, los sitios de unión de la hemoglobina están restringidos. En el estado R (relajación), o estado oxigenado, los sitios de unión están menos restringidos, lo que facilita que las subunidades de hemoglobina se unan al oxígeno [11]. Hay dos modelos que intentan explicar la cooperatividad de la hemoglobina. El primer modelo es el modelo concertado o MWC. Este modelo propone que siempre que un O2 La molécula se une a una subunidad de hemoglobina, cambia el equilibrio entre los estados T y R. Según este modelo, cuando ninguna de las subunidades de hemoglobina está unida al oxígeno, se favorece el estado T de la proteína. A medida que más y más sitios se unen al oxígeno, la reacción cambia para favorecer el estado R. Una transición del estado T al estado R aumentará la afinidad de unión de los otros sitios por O2. El modelo secuencial, por otro lado, sugiere que no es necesario realizar una conversión del estado T al estado R para aumentar la afinidad de otros sitios de unión. Una mezcla de ambos modelos explica lo que se observa sobre la cooperatividad de la hemoglobina mejor de lo que cualquiera de estos modelos puede lograr por sí solo. Se observa que cuando 3 de cada 4 subunidades de hemoglobina se unen a O2, la proteína casi siempre está en estado R. Otra observación es que cuando 1 de cada 4 subunidades de hemoglobina se une a O2, la proteína casi siempre se encuentra en el estado T [12].

En su estructura cuaternaria es una proteína globular, sus cadenas están estrechamente enrolladas para formar una molécula compacta, casi esférica. Una sola molécula consta de 4 subunidades: dos cadenas polipeptídicas α (cada una idéntica y con 141 aminoácidos) y dos cadenas polipeptídicas β (cada una idéntica y con 146 aminoácidos). La ubicación de los genes para ambos tipos de cadenas polipeptídicas es diferente: el gen de la cadena α está ubicado en el cromosoma 16, el gen de la cadena β está ubicado en el cromosoma 11. [13]

Cada polipéptido está asociado con hemo, que es el grupo protésico que media la unión reversible de oxígeno por la hemoglobina. Contiene un ion ferroso (Fe 2+). Cada ion Fe 2+ puede combinarse con una sola molécula de oxígeno (O2), lo que hace un total de cuatro moléculas de oxígeno que pueden transportarse a los tejidos y devolver dióxido de carbono (CO2) del tejido a los pulmones. [14]

La célula que produce hemoglobina se llama eritrocte (también conocida como RBC, glóbulo rojo). Cada glóbulo rojo contiene alrededor de 280 millones de moléculas de hemoglobina. [15]

La hemoglobina (también deletreada hemoglobina) es un compuesto que contiene hierro que se une al gas oxígeno. Se encuentra en los glóbulos rojos de los vertebrados. Transporta oxígeno desde el órgano respiratorio, los pulmones, a las diferentes células del cuerpo. Es una proteína que contiene una estructura cuaternaria formada por 4 subunidades. Consisten en 2 subunidades alfa y 2 subunidades beta. Cada subunidad contiene un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. Cada átomo de hierro se une a 1 molécula de oxígeno. Así, 1 molécula de hemogobina transporta 8 átomos de oxígeno. Cuando se produce la absorción de oxígeno, la hemoglobina se convierte en oxihemoglobina y forma el color rojizo de los glóbulos rojos. Al llegar a una célula, deposita su oxígeno, lo que permite que se produzca la oxidación de la glucosa a través de la respiración. Esto libera energía en forma de ATP. El producto de desecho, el dióxido de carbono, es transportado por la hemoglobina a los pulmones para su expiración [16].

La hemoglobina también actúa como un amortiguador que ayuda a mantener el pH fisiológico. Tiene un grupo de histidina que puede absorber iones H + cuando el pH disminuye y disociarse para liberar iones H + cuando aumenta el pH [17]. Cuando trabaja junto con los pulmones, es capaz de controlar la absorción de dióxido de carbono que controla el sistema tampón de bicarbonato, pudiendo así mantener el pH fisiológico. & # 160


Cadenas de hidrocarburos

Las cadenas de hidrocarburos están formadas por enlaces sucesivos entre átomos de carbono y pueden ser ramificadas o no ramificadas. Además, la geometría general de la molécula se ve alterada por las diferentes geometrías de enlaces covalentes simples, dobles y triples, ilustrados en la Figura. Los hidrocarburos etano, eteno y etino sirven como ejemplos de cómo los diferentes enlaces carbono-carbono afectan la geometría de la molécula. Los nombres de las tres moléculas comienzan con el prefijo "eth-", que es el prefijo de dos hidrocarburos de carbono. Los sufijos "-ane", "-ene" y "-yne" se refieren a la presencia de enlaces carbono-carbono sencillos, dobles o triples, respectivamente. Así, el propano, el propeno y el propino siguen el mismo patrón con tres moléculas de carbono, butano, butano y butino para cuatro moléculas de carbono, y así sucesivamente. Los enlaces dobles y triples cambian la geometría de la molécula: los enlaces simples permiten la rotación a lo largo del eje del enlace, mientras que los enlaces dobles conducen a una configuración plana y los enlaces triples a una lineal. Estas geometrías tienen un impacto significativo en la forma que puede asumir una molécula en particular.

Cuando el carbono forma enlaces simples con otros átomos, la forma es tetraédrica. Cuando dos átomos de carbono forman un enlace doble, la forma es plana o plana. Los enlaces simples, como los que se encuentran en el etano, pueden rotar. Los enlaces dobles, como los que se encuentran en el eteno, no pueden rotar, por lo que los átomos de cada lado están bloqueados en su lugar.


  1. Ensayo sobre la definición de hemoglobina
  2. Ensayo sobre las propiedades de la hemoglobina
  3. Ensayo sobre las funciones de la hemoglobina
  4. Ensayo sobre las variedades de hemoglobina
  5. Ensayo sobre la existencia de hemoglobina
  6. Ensayo sobre la inclusión de hemoglobina
  7. Ensayo sobre la síntesis de hemoglobina
  8. Ensayo sobre la estimación de la hemoglobina
  9. Ensayo sobre la variación de la hemoglobina
  10. Ensayo sobre los derivados de la hemoglobina

Ensayo n. ° 1. Definición de hemoglobina:

La hemoglobina es el pigmento rojo de la sangre. Es una cromoproteína que consta de dos partes: una parte (96%) es una proteína simple específica conocida como globina (histona) y la otra (4%) es un grupo protésico no específico, un pigmento que contiene hierro y que se asusta llamado hemo ( Diagrama de flujo 4.1).

Haem es un compuesto de protoporfirina y consiste esencialmente en cuatro grupos pirrol unidos. La molécula de porfirina puede combinarse con metales formando compuestos de metaloporfirina. Haem es una metaloporfirina donde el metal es hierro. El contenido de hierro de la hemoglobina es aproximadamente del 0,34% y aproximadamente 3 g de hierro están presentes como hemoglobina en la cantidad total de sangre de un adulto. El hierro permanece en forma ferrosa (Fe ++). La globina ayuda al hemo a mantener el hierro en estado ferroso y a combinarse de forma suelta y reversible con el oxígeno molecular.

El peso molecular de la hemoglobina es de aproximadamente 68.000. Contiene 4 átomos de hierro y 8 átomos de azufre. La molécula de hemoglobina es probablemente un agregado de cuatro moléculas unitarias, cada una con un átomo de hierro y dos átomos de azufre y con un peso molecular de 17.000. La fórmula química aproximada es (C712H1130O245norte214S2Fe)4.

Ensayo # 2. Propiedades de la hemoglobina:

I. La propiedad más característica de la hemoglobina es la facilidad con la que se combina con el oxígeno y se disocia de él. 100 ml de agua absorberán un tercio de ml de oxígeno a temperatura corporal bajo presión atmosférica. Pero 100 ml de sangre, en las mismas condiciones, absorberán 20 ml de oxígeno (60 veces), debido a la presencia de hemoglobina. [Aproximadamente 1200 ml de oxígeno pueden ser transportados por la cantidad total de sangre en un hombre adulto.]

Un gramo de hemoglobina se combina a presión de temperatura normal (estándar) (NTP) con 1,34 ml de oxígeno. Esto corresponde a dos átomos de oxígeno por cada átomo de hierro. El compuesto oxihemoglobina emite todo su contenido de oxígeno cuando se coloca al vacío.

ii. La oxihemoglobina retiene su oxígeno de forma suelta, lo que puede ser fácilmente desplazado por muchos otros gases formando compuestos más estables, por ejemplo, CO, NO, H2S formará carboxihemoglobina (carbonomonoxi-hemoglobina), óxido nítrico hemoglobina y sulfaemoglobina, respectivamente.

iii. La parte globina de la hemoglobina se combina directamente con el CO2 y forma compuestos carbamino.

iv. Cristalización: la hemoglobina se puede cristalizar fácilmente. La forma de los cristales, su solubilidad y la facilidad de cristalización son características de las especies de las que se obtiene la hemoglobina. La mayoría de las sangres, incluida la humana, forman agujas o prismas rómbicos. Se dice que las hemoglobinas de diferentes especies son inmunológicamente distintas.

La distinción radica en la parte globina de la molécula y no en la parte hem. Se sabe que la composición de aminoácidos de las diversas globinas (derivadas de hemoglobina de diferentes especies) varía considerablemente, especialmente en lo que respecta a su contenido de cistina. La hemoglobina de diferentes especies también muestra diferente afinidad por el oxígeno.

v. El pH isoeléctrico de la hemoglobina (Hb reducida) es 6,8, el de la oxihemoglobina es 6,6.

vi. Apariencia espectroscópica La hemoglohina (Hb reducida) da una banda ancha entre las líneas D y E de Fraunhofer & # 8217s (correspondientes a la longitud de onda-λ 559). La de la oxihemoglobina consta de dos bandas entre D y E. La banda más cercana a D se llama banda α (correspondiente a la longitud de onda -λ 579). La banda más cercana a E es más ancha y se denomina banda β (con una longitud de onda correspondiente de λ 542).

Ensayo # 3. Funciones de la hemoglobina:

1. Es esencial para el transporte de oxígeno.

2. Desempeña un papel importante en el CO2 transporte.

3. Constituye uno de los tampones importantes de la sangre y ayuda a mantener su equilibrio ácido-base.

4. A partir de él se forman varios pigmentos de bilis, heces, orina, etc.

Ensayo # 4. Variedades de hemoglobina:

En el hombre probablemente existen al menos dos variedades de hemoglobina, la hemoglobina fetal (HbF) y la hemoglobina adulta (HbA). La hemoglobina fetal difiere química y espectroscópicamente de la hemoglobina adulta. Tiene una mayor afinidad por el oxígeno y libera CO2 más fácilmente. Esto se debe a alguna diferencia en la fracción de globina. Esta propiedad ayuda a compensar la relativa anoxia de la sangre fetal.

A baja O2 presión hemoglobina fetal puede absorber mayores volúmenes de O2 que la hemoglobina adulta. La hemoglobina fetal está saturada en un 70 por ciento a 20 mm de O2, mientras que la hemoglobina adulta está saturada solo en un 20% a esta presión. Una pequeña cantidad de hemoglobina fetal persiste durante algunas semanas o meses después del nacimiento.

Ensayo # 5. Existencia de hemoglobina:

El estado real en el que existe la hemoglobina en los glóbulos rojos aún no se comprende completamente. La cantidad de hemoglobina en los glóbulos rojos es demasiado grande para que esté en solución simple y también se sabe que no está presente en forma cristalina.

A partir de estas observaciones, se ha sugerido que la hemoglobina permanece en alguna forma combinada. Se cree que la hemoglobina permanece absorbida por el material lipídico del estroma y la envoltura de los glóbulos rojos. En ciertos invertebrados inferiores, la hemoglobina permanece libre en el plasma. Su inclusión en los glóbulos rojos se ha producido gradualmente a lo largo de la evolución.

Ensayo # 6. Inclusión de la hemoglobina:

Causas de inclusión de la hemoglobina en los glóbulos rojos:

1. Aunque la hemoglobina es una proteína que tiene un peso molecular de 68.000, pasa a través del revestimiento endotelial del sistema vascular sanguíneo, así como a través de la membrana glomerular normal. La hemoglobinuria es la afección en la que la hemoglobina libre se excreta a través de la orina. Si la Hb está libre en el plasma, se excreta a través de la orina.

En el plasma, la Hb está presente normalmente unida a las proteínas en una concentración de aproximadamente 5 mg / 100 ml de sangre total. En plasma, la Hb permanece normalmente como un complejo hemoglobina-heptoglobina que no puede pasar a través de la orina. En condiciones normales, los eritrocitos liberan entre 100 y 150 mg de Hb libre debido a la hemólisis. La Hb puede unirse como complejo hemoglobina-hepatoglobina por la hepatoglobina presente en el plasma.

Si la Hb liberada excede la capacidad de la hepatoglobina para unirse a la hemoglobina, entonces se excreta a través de la orina. La Hb libre pasa fácilmente a través del glomérulo y de la cual cierta cantidad de tina se reabsorbe y el resto se excreta a través de la orina. Durante la reabsorción de Hb a través del epitelio tubular, cierta cantidad se convierte en hemosiderina y se excreta en la orina.

Por lo tanto, la concentración plasmática de Hb siempre está asociada con la hemosiderinuria, aunque la condición de hemoglobinuria puede ocurrir o no. Por lo tanto, si la Hb no estuviera encerrada por la membrana celular de los eritrocitos, esta Hb habría pasado rápidamente a través de la membrana glomerular y se habría excretado a través de la orina. Porque R.B.C. no puede atravesar la membrana glomerular en condiciones normales.

La hemoglobinuria puede producirse en las siguientes condiciones:

ii. Debido a una transfusión de sangre no coincidente.

iii. Fiebre de aguas negras por malaria de tipo virulento y fiebre de aguas rojas por otro tipo de parásito que invade el eritrocito provocando la liberación de Hb en el plasma.

iv. Hemoglobinuria paroxística nocturna.

vi. Lesiones térmicas o químicas.

vii. Hemoglobinuria paroxística por frío.

2. En transporte de CO2 desde los tejidos hasta los pulmones, el eritrocito con su hemoglobina juega un papel importante. Porque la enzima anhidrasa carbónica está presente dentro del eritrocito.

3. Si la hemoglobina en lugar de permanecer dentro de los corpúsculos, permanece libre en el plasma (como ocurre en la hemólisis), se producirán muchos efectos nocivos. El grado de los efectos deletéreos dependerá del número de glóbulos rojos hemolizados y de la rapidez de la hemólisis.

Brevemente se producirán los siguientes efectos nocivos:

I. La viscosidad de la sangre aumentará.

ii. La presión osmótica coloidal, normalmente alrededor de 30, se elevará a 100 mm de Hg o más. Esto perturbará gravemente el intercambio de diversas sustancias en el área capilar y también perturbará la formación de orina.

iii. La pérdida de hemoglobina reducirá la cantidad de tampones sanguíneos y provocará acidosis. Esto se ve reforzado por la desintegración de los glóbulos rojos, la pérdida de la superficie disponible de los eritrocitos, que desempeña un papel importante en el mantenimiento del equilibrio ácido-base y el equilibrio iónico en la sangre.

iv. La pérdida de hemoglobina reducirá la capacidad de transporte de oxígeno de la sangre, produciendo anoxia y acidosis.

v. Las células R. E. producirán pigmentos biliares en mayores cantidades a partir de la hemoglobina liberada y de esta manera se ejercerá una presión adicional sobre el hígado para que se ocupe de ellos.

vi. Mientras se excreta a través de los riñones, la hemoglobina se precipitará en la orina ácida y de esta forma se bloquearán los túbulos renales. Esto provocará una alteración grave de la función renal.

vii. Como resultado tardío se producirá anemia hipocrómica.

Ensayo # 7. Síntesis de hemoglobina:

La hemoglobina se sintetiza dentro de los glóbulos rojos de la médula ósea. Varios factores son necesarios para la síntesis de hemoglobina.

1. Proteínas de primera clase (o proteínas de alto valor biológico):

Es necesario para la síntesis de la parte globina de la hemoglobina. Se ha descubierto que ciertos aminoácidos individuales, como histidina, fenilalanina, leucina, etc., poseen una acción estimulante especial sobre la formación de hemoglobina. Una dieta que contenga riñón, bazo, corazón y ciertas frutas es muy útil. Se han aislado cuatro tipos de cadenas de péptidos de globina: α, β, γ y δ. La hemoglobina humana contiene cadenas 2α y 2β. Las porciones de hemo están unidas a las cadenas α y β.

Es un componente esencial de la hemoglobina. La ingesta diaria de 12 mgm es adecuada

Cobre, manganeso y cobalto: estos metales, en particular el cobre, ayudan en la incorporación de hierro en las moléculas de protoporfirina para la formación de metaloporfirina. La relación entre Cu: Fe en la dieta diaria debe ser de 1: 100. El cobalto tiene un valor definido como componente de la vitamina B12. Actúan como agentes catalíticos.

De las endocrinas, solo la tiroxina tiene un valor probado.

Vitaminas C y B12 son definitivamente útiles a este respecto. También se cree que el ácido fólico, la riboflavina, el ácido nicotínico, el ácido pantoténico y la piridoxina también intervienen en la formación de hemoglobina.

De los dos tipos de porfirinas, I y III que se encuentran en la naturaleza, la última se utiliza para la formación de hemoglobina. Estudios con carbono radiactivo muestran que la protoporfirina III, necesaria para este fin, se sintetiza en el organismo animal a partir de sustancias más simples como glicina, ácido acético, ácido acetoacético, ácido succínico o cualquier aminoácido que pueda dar lugar a la formación de ácido succínico. durante el metabolismo o durante el ciclo del ácido tricarboxílico.

La glicina y el succinato ayudan en la síntesis de protoporfirina. El ácido amino y shilevulínico (ALA) se forma por la interacción de succinato y glicina. Dos moléculas de ácido aminolevulínico después de la condensación forman porfobilinógeno (PBG). A partir del porfobilinógeno se formaron finalmente uroporfirino y shygen III.

En la descarboxilación, el uroporfirinógeno III se convierte en coproporfirinógeno III y, al oxidarse, finalmente da lugar a protoporfirina III. La protoporfirina III en presencia de globina y Fe ++ se convierte en hemoglobina. Los pasos involucrados en la síntesis de Hb (Hgb) se pueden presentar esquemáticamente en la figura 4.9.

Ensayo # 8. Métodos de estimación de hemoglobina:

Se empapa una gota de sangre del dedo del paciente en un trozo de papel de filtro y se compara con una escala de colores estándar, antes de que se seque la sangre del papel de filtro. Este método no da resultados precisos.

2. Hemoglobinómetro Haldane & # 8217s:

(Modificación de Haldane & # 8217s del método de Gower & # 8217s). El instrumento consta de dos tubos, uno de los cuales contiene 20 pies cúbicos. mm de sangre hemolizada con agua destilada y saturada con CO gas. El color de este tubo se utiliza de serie. En el otro tubo se toma un poco de agua destilada y se agregan 20 mm cúbicos de sangre del paciente, recolectada de la punta del dedo con una pipeta especial.

Cuando la sangre está completamente hemolizada, se satura con CO al pasar gas de carbón a través de ella. El color desarrollado se compara con el del estándar. Si el color de lo desconocido es más fuerte, se diluye con agua destilada hasta que el matiz sea el mismo en ambos. La graduación hasta la que se ha diluido la sangre da el porcentaje de hemoglobina.

3. Hemoglobinómetro Gower & # 8217s:

Aquí, el estándar utilizado es una solución de gelatina de picrocarmina. De lo contrario, el método es el mismo que Haldane & # 8217s. La desventaja de este método es que el color del estándar se desvanece gradualmente.

Aquí, en lugar de agua destilada, se usa (N / 10) HCl. Esto convierte la hemoglobina en hematina ácida. El color desarrollado se compara con el del estándar y el resultado se obtiene como en el método Hal & shydane & # 8217s.

5. Hemómetro Von Fleischl & # 8217s:

Aquí, el estándar utilizado consiste en un juego de vasos de colores.

6. Método colorimétrico:

Aquí, la comparación se realiza con la ayuda de un colorímetro.

7. Método de Van Slyke y Stadie:

Para un trabajo muy preciso se debe utilizar el método de Van Slyke y Stadie. En este método, se estima el hierro de la hemoglobina y la cantidad correspondiente de hemoglobina. Se pueden adoptar los métodos fotoeléctricos y tímidos de Haliday, Kerridge y Smith (1935).

8. Método de espectrofotometría:

Es el método moderno y se basa en la medición de la absorción de luz en ciertas longitudes de onda de ciametahemoglobina formada al tratar la hemoglobina con ferricianuro y luego con KCN.

Ensayo # 9. Variaciones de hemoglobina:

En el feto, la concentración es máxima. Al nacer, la concentración media es de unos 23 g por 100 ml. Al final del tercer mes cae por debajo de lo normal, probablemente, debido a la deficiencia de hierro en la leche. Después de esta recuperación gradual y al final del primer año, la cantidad promedio es de 12,5 g. Luego asciende gradualmente hasta cifras normales.

En las mujeres, la cantidad de hemoglobina es ligeramente menor que en los hombres. En las mujeres adultas la media es del 13,7%, en los varones adultos del 15,8%.

Se produce una variación de al menos el 10% a lo largo del día. Por la mañana es más bajo y por la tarde más alto.

A mayor altitud aumenta el porcentaje de hemoglobina.

5. Ejercicio, emoción, inyección de adrenalina:

El ejercicio, la emoción, la inyección de adrenalina, etc. aumentan la cantidad de hemoglobina.

Cabe señalar por lo anterior que la variación normal de la hemoglobina se debe principalmente a la alteración del número de glóbulos rojos y no a ningún cambio en la cantidad absoluta de hemoglobina en cada célula. Cualquier cosa que altere el recuento de glóbulos rojos alterará el porcentaje de Hb proporcionalmente.

Ensayo # 10. Derivados de la hemoglobina:

Es un compuesto de hemoglobina con oxígeno. El hierro permanece en estado ferroso (Fe ++) en la hemoglobina. No es un compuesto estable. El oxígeno se puede eliminar cuando la sangre se expone al vacío. Tiene dos bandas de absorción entre D y E.

También es un compuesto de hemoglobina con oxígeno. Se puede producir después de tratar la sangre con ferri cianuro de potasio. Es de color marrón chocolate. Es un compuesto estable. El oxígeno no se puede eliminar exponiendo la sangre al vacío. El hierro permanece en estado férrico (Fe +++). Tiene una banda de absorción entre C y D.

Es un compuesto de hemoglobina con CO2. El compuesto está formado por unión de CO2 con la porción de globina.

iv. Carboxihemoglobina o carbonmonoxi-hemoglobina:

Hemoglobina combinada con CO en lugar de ox & shyygen. Está presente en la sangre en la intoxicación por gas de carbón. Tiene dos bandas de absorción entre D y E. La afinidad de la hemoglobina humana a 38 ° C por el CO es 210 veces mayor que la del O2. La naturaleza extremadamente venenosa del gas puede entenderse fácilmente a partir de la declaración anterior.

Está formado por la combinación de hemoglobina con H2S. El compuesto es muy estable y, a veces, se encuentra en la sangre después de ciertos tipos de intoxicación por arrastre.

vi. Hemoglobina de óxido nítrico:

Hemoglobina combinada con NO en lugar de oxígeno, que se encuentra en la intoxicación por óxido nítrico.

Este derivado puede existir en dos formas: ácido y alcalino y se puede preparar a partir de hemoglobina mediante la acción de un ácido o un álcali. Esto a veces se encuentra en la orina en casos antiguos de hemorragia. Es un compuesto férrico. La hematina ácida tiene una banda de absorción entre C y D. La banda de absorción de la hematina alcalina está cerca de la línea D.

Haemin es clorhidrato de hematina. Se prepara hirviendo oxihemoglobina con NaCl y ácido acético glacial. Es un compuesto férrico.

Cuando la hematina alcalina es reducida por sulfuro de amonio, este derivado se detecta. Es un compuesto ferroso. El hem con hierro ferroso se combina con globina desnaturalizada. De todos los derivados de la hemoglobina, el hemocromógeno posee el espectro más característico. Tiene una banda muy distinta entre D y E, así como una banda más tenue entre las líneas E y b. Debido a esta propiedad, este compuesto se usa a menudo para identificar manchas de sangre dudosas.

Es un compuesto de hemo que contiene hierro férrico con globina desnaturalizada.

Es un compuesto ferroso producido por la reducción de hematina en solución alcalina.

Este derivado puede existir en dos formas: ácido y alcalino. Se prepara mezclando sangre con ácido sulfónico. Cuando se mezcla con álcali se forma la variedad alcalina. La orina normal puede contener trazas. Se encuentra en la sangre y la orina en casos de intoxicación por sulfonas y en ciertos casos de enfermedad hepática.

Cuando se reduce la hematoporfirina, se forma este compuesto. Probablemente sea una mezcla de varios compuestos pirrol.

Este compuesto es producido por la descomposición de la hemoglobina en el cuerpo. Se encuentra en forma de cristales de color rojo amarillento en la región de extravasaciones de sangre antigua. Algunos autores creen que es idéntica a la bilirrubina.

Es el pigmento principal de la bilis y se produce a partir de la hemoglobina en todo el sistema retículo-endotelial. De él se derivan todos los demás pigmentos biliares, el pigmento de las heces, la estercobilina, los pigmentos de la orina, como el urobilinógeno, la urobilina y el urocromo.


Triglicéridos

Todos los triglicéridos están hechos de una 'cabeza' de glicerol y tres 'colas' de ácidos grasos. El glicerol es un tipo de alcohol. Los ácidos grasos son moléculas orgánicas y todos tienen un grupo -COOH unido a una cola de hidrocarburo. Los ácidos grasos se unen al glicerol mediante una reacción de condensación.

Una de sus propiedades importantes es que son insolubles en agua, pero solubles en ciertos disolventes orgánicos, como éter, etanol y cloroformo. Esto se debe a las colas de hidrocarburos de los ácidos grasos, lo que básicamente significa que la cola es solo carbono combinado con hidrógeno, lo que no crea una distribución desigual de la carga eléctrica (a diferencia de las moléculas de agua, que son polares). Esto significa que no pueden mezclarse libremente con moléculas de agua, y también lo son hidrofóbico y no polar.

Sus funciones suelen ser fantásticas reservas de energía; como verá en los próximos párrafos, son increíblemente ricas en enlaces carbono-hidrógeno listos para oxidarse para obtener energía. La misma masa de lípidos tendrá más energía que la misma masa de carbohidratos. La grasa también proporciona flotabilidad en forma de grasa para los mamíferos marinos, al mismo tiempo que proporciona aislamiento, como lo hace para todos los mamíferos. También, en circunstancias inusuales, se pueden utilizar como fuente metabólica de agua; al oxidarlos para obtener energía, se convierten en dióxido de carbono y luego en agua. Esto es útil para los animales que viven en el desierto que no tienen mucha o nada de agua.


Nitrosaminas derivadas de la nicotina y otros alcaloides del tabaco.

Unión de hemoglobina

Los aductos de hemoglobina de carcinógenos son potencialmente útiles como biomarcadores de activación metabólica. Las ventajas de los aductos de hemoglobina sobre los aductos de ADN incluyen la relativa facilidad con la que se puede obtener hemoglobina en cantidad, la falta de reparación de los aductos y la vida relativamente larga de los glóbulos rojos en los seres humanos (120 días), lo que potencialmente permite la acumulación de aductos [281, 282]. Con estas ventajas potenciales en mente, la determinación de la unión de hemoglobina de NNK y NNN podría proporcionar una forma de identificar a las personas expuestas al tabaco o al humo del tabaco que son particularmente hábiles para activar NNK y NNN y, por lo tanto, podrían tener un mayor riesgo de cáncer.

Los estudios iniciales de biomonitoreo informaron niveles elevados de aductos de hemoglobina liberadora de HPB en inhaladores de rapé estadounidenses (517 ± 538 fmol HPB / g de globina) y fumadores (80 ± 189 fmol de HPB / g de globina) en comparación con los no fumadores (29 ± 26 fmol de HPB / g). globina) [283]. Se confirmó una gran heterogeneidad en los niveles de aductos en un estudio extenso de fumadores (media de 163 fmol de HPB / g de globina) y no fumadores (media de 68 fmol de HPB / g de globina) [284]. Estudios más recientes de Alemania informan niveles más bajos de aducto de hemoglobina en fumadores (69 ± 44 fmol HPB / g globina) y no fumadoras (34 ± 16 fmol HPB / g globina) [285], y en embarazadas fumadoras (55 ± 46 fmol HPB / g globina) / g globina) y mujeres no fumadoras (27 ± 35 fmol HPB / g globina) (286). Los datos obtenidos por la Agencia Internacional para la Investigación del Cáncer informan niveles de aducto de hemoglobina aún más bajos en fumadores (26 ± 12 fmol HPB / g globina) y no fumadores (19 ± 8 fmol HPB / g globina) [287]. No se encuentra asociación entre la exposición autoinformada al HTA y los niveles de aductos de hemoglobina liberadora de HPB en no fumadores [286]. Por tanto, los aductos de hemoglobina liberadores de HPB tienen una utilidad limitada como biomarcadores de exposición a TSNA en fumadores porque los niveles de aductos con frecuencia no son mucho más altos que las cantidades de fondo del ensayo [35], y no son adecuados como biomarcadores de exposición al HTA en no fumadores [286].

Los aductos de hemoglobina liberadora de HPB derivados de TSNA en fumadores son considerablemente más bajos que los aductos formados a partir de otros carcinógenos ambientales y humo de tabaco como BaP [288] y 4-aminobifenilo [285]. Los niveles comparativamente bajos de aductos de hemoglobina liberadores de HPB son probablemente una consecuencia de la inestabilidad relativa de α-hidroximetilNNK en comparación con los metabolitos reactivos formados a partir de BaP y 4-aminobifenilo. Los niveles más altos de aductos liberadores de HPB en inhaladores de rapé [266, 283] en comparación con los fumadores [266, 283, 285-287] pueden deberse a diferencias en la farmacocinética entre NNK / NNN absorbidos por vía oral en comparación con la sustancia inhalada. Alternativamente, otros componentes del humo del tabaco, no presentes en el tabaco, pueden inhibir la hidroxilación α-metil de NNK y / o la 2'-hidroxilación de NNN.


Demostración: BTB y dióxido de carbono

He utilizado esta demostración todos los años para presentar el método científico. La hoja de trabajo a continuación es opcional e incluye instrucciones para escribir un informe de laboratorio y hacer una investigación más complicada, pero para el comienzo del año, prefiero que los estudiantes simplemente observen y den sus sugerencias sobre cómo probar varias hipótesis.

La configuración es sencilla. Coloque azul de bromotimol en un matraz y use una pajita para soplar en el líquido. Para el drama, asegúrese de ponerse gafas de seguridad. El BTB se volverá amarillo después de que lo haya soplado, este cambio se produce porque el dióxido de carbono en su aliento es ácido y el BTB es un indicador.

Nota sobre BTB: el color puede variar cuando abre el recipiente por primera vez. Puede parecer más amarillo / verde que azul. Cree un & # 8220stock & # 8221 para usar con la clase agregando una base débil (NaOH) para obtener el color azul. Mezclo esto en un matraz de 500 ml y luego vierto la mezcla en vasos o matraces más pequeños para que cada demostración comience en el mismo color.

Las preguntas iniciales deben comenzar con ¿cómo saben que cambió de color? Si no sopla en la mezcla durante mucho tiempo, el cambio de color será sutil. Aquí es donde puede guiar a los estudiantes hacia el concepto de control. Cree otro experimento en el que tenga dos matraces que comiencen con el mismo color, soplen en uno y luego los estudiantes puedan estar seguros de que ha ocurrido un cambio de color.

The next part of the discussion asks students to propose ideas for WHY the solution changed color. Was it something in the breath? Was it the bubbling/mixing of the liquid? Did I put something into the mixture through the straw? Ask students to propose ways for each of these hypotheses to be tested. I will often have an aquarium pump sitting nearby for inspiration. Eventually a student will suggest to use the pump to blow bubbles instead of my breath. When you test this, there will be no color change.

In the last part, discuss what is it about the breath that makes the color change. This part might require more guidance depending on how much chemistry students have been exposed to. Use acidic and basic solutions to show students how BTB changes colors and why it is known as an indicator. You can also show them other indicators, like phenol red and show them how pH paper works.

For a more structured activity, download this handout and provide students with their own materials. Do go over safety precautions, students should wear safety goggles and take care to not ingest BTB.

NGSS – Science Practices: 1. Asking questions (for science) 2. Developing and using models 3. Planning and carrying out investigations 4. Analyzing and interpreting data 5. Using mathematics and computational thinking 6. Constructing explanations (for science) and designing solutions (for engineering) 7. Engaging in argument from evidence 8. Obtaining, evaluating, and communicating information


What's the mixture of carbon and haemoglobin called - Biology

  1. ? To maintain body temperature
  2. ? To produce bile
  3. ? To transport food to the stomach
  4. ? To support the body
  1. ? They are smaller than red blood cells.
  2. ? They are produced in bone marrow.
  3. ? They have no definite shape.
  4. ? They are capable of fighting infection.
  1. ? The oxygen in the blood makes it a brighter red.
  2. ? The carbon dioxide in the blood makes it a brighter red.
  3. ? Hormones in the blood make it a bright red.
  4. ? The lungs add a dye to the blood as it flows through.
  1. ? Blood cells are transported in the plasma.
  2. ? There are only two types of blood cell.
  3. ? White blood cells contain haemoglobin.
  4. ? All blood cells are produced in the kidneys.
  1. ? carry oxygen to the body's cells.
  2. ? clot blood.
  3. ? fight disease.
  4. ? carry carbon dioxide to the body's cells.
  1. ? carry oxygen around the body.
  2. ? remove carbon dioxide from cells in the body.
  3. ? clot wounds
  4. ? fight disease
  1. ? A = red cell, B = white cell, C= platelet
  2. ? A = red cell, B = platelet, C= white cell
  3. ? A = white cell, B = platelet, C= red cell
  4. ? A = white cell, B = red cell, C= platelet
  1. ? It has thin walls with valves, and carries blood to the heart.
  2. ? It has thick walls with valves and carries blood under pressure.
  3. ? It has a very thin wall with valves and carries blood under pressure.
  4. ? It has thin walls and carries oxygenated blood away from the heart.
  1. ? A = left atrium, B = septum
  2. ? A = septum, B = right ventricle
  3. ? A = left atrium, B = valve
  4. ? A = right atrium, B = aorta
  1. ? X = left ventricle and Y = pulmonary artery
  2. ? X = left atrium and Y = pulmonary artery
  3. ? X = right ventricle and Y = pulmonary vein
  4. ? X = left ventricle and Y = valve
In the capillary blood vessels, an exchange of gases takes place with cells. Which one of the following is the correct gas exchange?
  1. ? Oxygen leaves the capillary to the cell, and carbon dioxide enters the capillary.
  2. ? Carbon dioxide leaves the capillary to the alveolus, and oxygen enters the capillary.
  3. ? Nitrogen leaves the capillary to the cell, and carbon dioxide enters the capillary.
  4. ? Oxygen leaves the capillary to the cell, and nitrogen enters the capillary.
  1. ? Watching TV for 8 hours each day
  2. ? Hacer ejercicio regularmente
  3. ? Not smoking
  4. ? Eating a healthy diet
  1. ? changes in blood pressure in an artery
  2. ? the valves in an artery opening and closing
  3. ? red blood cells colliding with each other in the arteries
  4. ? oxygen entering the blood in the lungs
  1. ? Platelets form this clot.
  2. ? Haemoglobin leaves red blood cells to form the clot.
  3. ? Antibodies from white blood cells.
  4. ? Your body is running out of blood.
Which chamber of the heart does deoxygenated blood enter when returning from the body?
  1. ? The walls of capillaries are thick.
  2. ? Veins carry blood into the heart.
  3. ? The walls of veins are thin.
  4. ? There are no valves in arteries.
  1. ? Both oxygenated and deoxygenated blood
  2. ? Deoxygenated blood only
  3. ? Oxygenated blood only

CARBOHYDRATES

Carbohydrates are classified into two types on the basis of molecular weight.

Micromolecules – Monosaccharides and Oligosaccharides (Including Disaccharides)

Macromoléculas – Polysaccharides

The micromolecules have the molecular weight of < 1000 Daltons whereas the
macromolecules have > 1000 Daltons as molecular weight.

    Why do we need carbohydrates in our food? Carbohydrates provides about 50-70% of total energy. We need average carbohydrate requirement in an adult is

There are three types of carbohydrates:

Monosacáridos

They are simplest carbohydrates, with 3 to 7 carbon atoms. All are reducing sugars with a free aldehyde (– CHQ) or ketone (– CO) groups.

  1. 3-carbons – TRIOSES (C3H6O3) - p.ej. Glyceraldehyde (aldose) and Dehydroxyacetone (ketose) (Acetic acid (CH3COOH/ C2H4O2)and Lactic acid are not considered as carbohydrates)
  2. 4-carbons – TETROSES (C4H8O4) - p.ej. Erythrose – an aldose (forms raw-material forlignin)
  3. 5-carbons – PENTOSES (C5H10O5) - p.ej. Ribose (present in RNA, ATP and vitamin B2), Xylose and Arabinose – all aldoses, Ribulose – a ketose.
  4. 6-carbons – HEXOSES (C6H12O6) - p.ej. Glucose, Galactose, Mannose (All aldose sugars) and Fructose (Ketose-sugar). Alcohol of mannose, called Mannitol, is found in brown algae.
  5. 7-carbons – HEPTOSES (C7H14O7) - p.ej. Glucoheptose (Both Pentoses and Hexoses may occur in Ring form and Open chain)

Glucosa – It is called Blood sugar or Grape sugar and occurs in 2-forms, i.e. D-form (Dextro-) and L-form (Levo-). All naturally occurring sugars are in D-form. It is an aldose sugar.

Fructosa – It is called Fruit sugar. It is the most common sugar in plants. It is sweetest amongst naturally occurring sugars. It is a ketose sugar

Oligosaccharides

They contain 2 to 10 monosaccharide molecules.

A. Disaccharides – They contain 2-monosaccharides

(i) Maltose – It is malt sugar and is formed during germination of starchy seeds. It is a reducing sugar. It contains 2 α – glucose units with α – 1,4 linkage/glycosidic bond

(ii) Lactose – It is milk sugar. It is also reducing sugar. It contains 1α-glucose and 1β-galactose (with β–1,4-linkage/glycosidic bond). Lactose is maximum in human milk. The galactose, produced from milk digestion, is also the constituent of AgarAgar.

(iii) Sucrose – It is the sugar of sugar cane and sugar beet. It is non-reducing sugar as it does not have free aldehyde or ketose groups. It contains 1 α-glucose and 1 β-fructose units. (α – 1- 2 linkage/glycosidic bond) The equimolecular mixture of glucose and fructose is called Invert Sugar which is sweeter than sucrose.

(iv) Trehalose – It is a disaccharide (α 1-1 linkage) present in micro-organisms. It is also a non-reducing sugar.

(v) Cellobiose – It contains 2 β-glucose units (β 1-4 linkage). It cannot be digested by mammalian enzymes.

B. Trisaccharides – They contain 3 monosaccharides, ex. Raffi nose – 1 glucose + 1
fructose + 1 galactose

C. Dextrin – It is also an oligosaccharide and is formed during starch-digestion.

Polisacáridos

  • They are formed by joining of Monosaccharides (Monomers) by Glycosidic bonds between 1-4 carbon atoms. (In a polysaccharide chain the right end is called reducing end and the left end is called non-reducing end.
  • They are non-reducing and mostly insoluble in water.

Two types – 1. Storage polysaccharides – e.g. Glycogen and Starch

2. Structural polysaccharides – e.g. Cellulose and Chitin

  1. Glucógeno – It is present in animals (also called animal starch). It is a branched chain compound and has about 30 α-glucose units. It gives ‘red colour’ with an iodine solution.
  2. Almidón – It is present in plants. The natural starch contains a mixture of amylose (10-20%) and amylopectin (80-90%), latter branched and insoluble in water. It also contains all α-glucose. (Amylose in starch is responsible for ‘deep blue colour’ with iodine)
  3. Celulosa
    • It contains all β-glucose.
    • It is the most abundant organic compound in the biosphere.
    • It is a fibrous polysaccharide and forms cell wall in plants.
    • It forms roughage in human food.
    • It is a straight chain (unbranched) compound.
    • It forms 25 to 50% of wood and about 90% of cotton.
    • Each molecule of cellulose contains about 6000 units of monosaccharides (glucose) and hence is Homoglycan hexosan.
    • Rayon, an artifi cial and regenerated fi bre, is produced from cellulose.

    4. Quitina – It forms exoskeleton, mainly in arthropods. It is also present in the cell wall of fungi. Its unit is β-N- Acetylglucosamine. It is a homopolymer. The polysaccharide Agar has more than one type of Monosaccharide units (hence Heteroglycan). The polysaccharide Inulin (Dahlia starch) is a polymer of fructose (Homoglycan) with β-1,2 linkage.

    Conjugated or Complex Carbohydrates

    They contain carbohydrate with non-carbohydrate units

    1. Glicoproteínas – e.g., Blood antigens, Collagen, Lens protein, Blood protein, Hormones like FSH, LH, TSH, hCG, and in cell membranes.
    2. Glycolipids – e.g., Blood antigens, nerve fibres and cell membranes
    3. Mucopolysaccharides – e.g., Heparin. Hyaluronic acid, Synovial fluid, Vitrous humour, Cell wall in bacteria and Mucilages ( Galactose and mannose). They are also present in Bhindi (Lady’s finger) and Isabgol

    Glucose Test – Benedict’s test, Fehling’s test.

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    HUMAN NERVOUS SYSTEM


    Ejemplos de heterótrofos

    Herbivores

    Los heterótrofos que comen plantas para obtener su nutrición se llaman herbívoros, o consumidores primarios.

    Durante la fotosíntesis, las moléculas orgánicas complejas (dióxido de carbono) se convierten en energía (ATP) a través de respiración celular. El ATP se encuentra a menudo en forma de carbohidratos simples (monosaccharaides), como la glucosa y los carbohidratos más complejos ( polisacáridos), como almidón y celulosa.

    La celulosa, que es un componente importante de las paredes celulares de las plantas y un carbohidrato abundante, convertido a partir del carbono inorgánico, es más difícil de digerir para muchos animales. La mayoría de los herbívoros tienen simbiótico organismo intestinal, que descompone la celulosa en una forma de energía utilizable.

    Los ejemplos de herbívoros incluyen vacas, ovejas, ciervos y otros rumiante animales, que fermentan material vegetal en cámaras especiales que contienen los organismos simbióticos, dentro de sus estómagos. Los animales que solo comen frutas, como pájaros, murciélagos y monos, también son herbívoros, aunque se les llama frugívoros. La mayor parte del material vegetal se compone principalmente de celulosa difícil de digerir, aunque el néctar de las plantas se compone principalmente de azúcares simples y es consumido por herbívoros llamados nectarívoros, como colibríes, abejas, mariposas y polillas

    Carnivores

    La energía que se transfiere a través de la cadena alimentaria, inicialmente de los compuestos inorgánicos, convertida en compuestos orgánicos que son utilizados como energía por los autótrofos, se almacena dentro del cuerpo de los heterótrofos llamados consumidores primarios.

    La energía que los carnívoros pueden usar como energía proviene principalmente de los lípidos (grasas) que el herbívoro ha almacenado dentro de su cuerpo. Pequeñas cantidades de glucógeno (un polisacárido de glucosa que sirve como forma de almacenamiento de energía a largo plazo) se almacena en el hígado y en los músculos y puede ser utilizado para la ingesta energética por carnívoros, aunque el suministro no es abundante.

    Los carnívoros suelen ser depredadores, como consumidores secundarios: heterótrofos que se alimentan de herbívoros, como serpientes, pájaros y ranas (a menudo insectívoros) y organismos marinos que consumen zooplancton como peces pequeños, cangrejos y medusas. También pueden ser consumidores terciarios, depredadores que se alimentan de otros carnívoros, como leones, halcones, tiburones y lobos.

    Los carnívoros también pueden ser carroñeros, animales como buitres o cucarachas, que comen animales que ya están muertos, a menudo esta es la carroña (carne) de animales que ha quedado de la muerte de un depredador.

    Hongos

    Los hongos son organismos heterótrofos, aunque no ingieren su alimento como lo hacen otros animales, sino que se alimentan de absorción. Los hongos tienen estructuras parecidas a raíces llamadas hifas, que crecen y forman una red a través del sustrato del que se alimentan los hongos. Estas hifas secretan Enzimas digestivas, que descomponen el sustrato, posibilitando la digestión de los nutrientes.

    Los hongos se alimentan de una variedad de sustratos diferentes, como madera, queso o carne, aunque la mayoría de ellos se especializan en una gama restringida de fuentes de alimentos, algunos hongos son altamente especializados y solo pueden obtener nutrición de una sola especie.

    Muchos hongos son parásito, lo que significa que se alimentan de un host sin matarlo. Aunque, la mayoría de los hongos son sapróbico, lo que significa que se alimentan de material ya muerto o en descomposición, como hojarasca, cadáveres de animales y otros desechos. Los hongos sapróbicos reciclan los nutrientes del material muerto o en descomposición, que se vuelve disponible como nutrientes para los animales que comen hongos. El rol de descomponedores que los hongos tienen como recicladores en todos los niveles tróficos del ciclo de los nutrientes es sumamente importante dentro de los ecosistemas, aunque también son de gran valor económico para los humanos. Muchos hongos son responsables de la producción de alimentos humanos, como la levadura (Saccharomyces cerevisiae), que se utiliza para hacer pan, cerveza y queso. Los hongos también se utilizan como medicamentos, como la penicilina.


    Haematology And Haemoglobin In Blood Biology Essay

    The major function of erythrocytes is to transport oxygen and carbon dioxide in the blood. Such transport is vital for the delivery of oxygen from the lungs to respiring cells, where it is removed from the body. Erythrocytes have a high capacity for carrying oxygen and carbon dioxide because they contain in their cytoplasm two proteins Haemoglobin and carbonic anhydrase. Haemoglobin binds, and thus transports, oxygen and carbon dioxide, whereas carbonic anhydrase is essential for the transport of carbon dioxide only.

    HemoCue is a portable haemoglobinometer where any blood source can be used such as blood from a capillary, vein or an artery. The cuvette will collect the exact amount of blood and mix it with the reagents. Results appear on a screen displaying the erythrocyte count.

    The total volume of blood in a normal healthy adult is approximately 5.5 litres. About 3 litres will consist of plasma and 2.5 litres will consist of erythrocytes. Leukocytes and platelets are also included. The fractional contribution of erythrocytes to the blood volume is called the haematocrit:

    ''The haematocrit (Ht or HCT) or packed cell volume (PCV) is the proportion of blood volume that is occupied by red blood cells. It is normally about 48% for men and 38% for women.'' (Purves, William K., 2004)

    The haematocrit can be affected by factors such as erythrocyte size and number, however, in mammals haematocrit is usually independent of body size.

    A haemocytometer can be used for:

    'Counting of blood cells. specially designed slides have chambers of known depth with an etched grid on the bottom chamber.'' (Willey, J.M., 2008)

    Fig. 1: Neubauer counting chamber (haemocytometer)

    The aims of this experiment were to see and distinguish between the formed elements of blood using the light microscope and to make blood cell counts of the red blood cells (erythrocytes) in a blood sample.

    One change that occurred, that was not stated in the methods was that the blood that was used for the experiment was disposed of by washing it down the sink. Also heparinised capillary tubes were used.

    All other methods and procedures were followed as stated in the practical booklet.

    For full method, please refer to 4LFS0029, Human physiology, practical booklet, pp 14-17.

    Fig. 2: The given reference ranges for a rat, human male and human female

    Determination of red cell count (RCC)

    From the Neubauer haemocytometer, the following red cell counts were counted:

    Table 1: Results of the Neubauer haemocytometer

    Position of square in the central block

    Number of red blood cells

    The number of erythrocytes in one litre of blood = Number of cells x 1010

    Comparing this value with the standard human haematological indices, the value that has been calculated is approximately double the lower end of the standard haematological indices for the human male and female. However, comparing the value to the standard rat haematological indices, it lays closer to the lower end, although it is still within range.

    Determination of haemoglobin (Hb)

    The determination of haemoglobin was carried out via the 'Hemocue haemoglobinometer'.

    The results obtained for haemoglobin was a figure of 171g/litre.

    Comparing this value with the standard values for human blood, it is evident that the value is within the range for the human male however it lies outside of the ranges for a human female. For the range of values for a rat, the value of 171g/litre is exactly 10g/litre over the maximum range.

    Determination of haematocrit (Hct)

    The percentage of a blood sample that was occupied by the erythrocytes after centrifugation in a heparinised capillary tube was 49%. Converting this percentage to SI units:

    For human males and females this value lies within both of their ranges. The value also lies within the normal range for a rat however, it lies towards the higher end.

    Mean corpuscular Haemoglobin (MCH)

    MCH is the haemoglobin content of a single cell measured in absolute units instead of reference to an arbitrary Hb content and cell count. The following formula was used to determine MCH:

    MCH = Hb/RCC (where Hb and RCC are in SI units)

    The MCH value does not lie within either the human male or female values, it is too low. It is, however, within the range for the rat values, towards the lower end.

    Mean Cell Volume (MCV)

    The size of an erythrocyte can be calculated from the following formula:

    Mean cell volume = PCV/RCC (when PCV and RCC are in SI units)

    The figure of 71fl does not lie within the human male or female ranges, it does, however lie within the rat range.

    Mean Corpuscular Haemoglobin Concentration (MCHC)

    The MCHC is a measure of the average haemoglobin carried by a litre of blood. It can be calculated from the following formula:

    This value lies within the range for both human males and females and it also lies within the range for rats.

    Differential White Cell Count

    Microscope was set at x40 magnification. The following white blood cells were observed and their sizes were noted.

    Fig. 3: Drawings of the white blood cells observed under microscope

    Table 1 in the results section shows the results that were obtained from the Neubauer haemocytometer. A total of 687 red blood cells were counted from the five chambers. It can therefore be calculated that in one litre of the rat's blood there were 6.87 x 1012/litre blood of erythrocytes present. This figure fits well into the reference ranges for the rat however it is also evident from the figure that the amount of erythrocytes in one litre of the rat's blood is towards the lower end of the ranges. The sample of blood that was given from the rat shows that for any human male or female, the rat will always have double the amount of erythrocytes of the lower end of the human ranges.

    A figure of 171g/litre was obtained for the haemoglobin (Hb) value. This figure does not lie within either of the rat nor the human female reference ranges it does, however, lie in the reference range of the human male. The maximum amount of haemoglobin that is normal for a rat is 161 g/litre, and the figure of 171 g/litre is over the maximum. A high amount of haemoglobin could result in a condition called iron overload. This high amount of haemoglobin could be due to the rat's diet

    ''Experimental chronic iron overload was produced in rats by feeding them a chow diet'' (A J Dabbagh, T Mannion, S M lynch and B Frie)

    The above statement shows that iron overload can be produced due to what diet a rat has. The same statement could apply to a human female as the maximum normal range of haemoglobin is 165 g/litre. This could possibly be eliminated by having a healthier diet.

    After centrifugation of the rat's blood, it was determined that the haematocrit value of the rat's blood was 0.49l/l. This value fits into the rat's reference range and also into both the human male and female reference ranges. This value is, however, towards the higher end of the reference ranges in both rats and human females.

    ''Higher than normal haematocrit levels can be seen in people living at high altitudes. Dehydration produces a falsely high haematocrit that disappears when proper fluid balance is restored.'' (Harrison's Principles of Internal Medicine, McGraw-Hill, edited by Eugene Braunwald, et. al., 2001.)

    From the above, it could be concluded that the high haematocrit value for the rat is due to dehydration and its habitat. However, gender and age are also contributors to high haematocrit values, another factor to consider.

    The value of 25pg calculated for the Mean Corpuscular Haemoglobin (MCH) does not lie within the reference ranges of neither the human male nor the human female as it is too low. Concerning the rat's blood sample it did fit within the reference range, towards the lower end of the range. The mean corpuscular haemoglobin represents the weight of haemoglobin in an average erythrocyte. Lower values of mean corpuscular haemoglobin are usually diagnosed in certain types of anaemia such as microcytic and normocytic anaemia.

    The size of an erythrocyte was calculated from the mean cell volume (MCV). It was found from the results that the mean cell volume of the sample of rat's blood has 71fl of blood. This value does not match the reference ranges of the human male or female but it is within the reference range of the mouse. If 71fl was the value obtained from a human or female this would be significantly lower than the minimum range of 80 and thus they would be diagnosed with microcytosis which results in Excess EDTA which is hypertonic and can cause cellular dehydration which in turn decreases the mean cell volume and increases the mean corpuscular haemoglobin concentration.

    The mean corpuscular haemoglobin concentration is a measure of the average haemoglobin carried by a litre of blood. The value that was obtained for this calculation was 348.98 which lie well within all the reference ranges of the rat, the human male and female. The reference ranges for the rat, human male and female were of the same boundaries. Elevated MCHC is associated with Spherocytosis

    ''Spherocytosis is an auto-hemolytic anemia, characterized by the production of erythrocytes, that are sphere-shaped, rather than bi-concave disk shaped.'' Robert S. Hillman (2005).

    Normal MCHC is associated with pernicious anaemia which is caused by the inability to absorb vitamin B12.

    References - remember to put in alphabetical order

    Maton, Anthea Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson, Maryanna Quon Warner, David LaHart, Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall.

    Cindy L. Stanfield, 4th edition Principles of human physiology, benjamin cummings, international edition 2011, page 437

    Purves, William K. David Sadava, Gordon H. Orians, H. Craig Heller (2004). Life: The Science of Biology (7th ed.). Sunderland, Mass: Sinauer Associates. pp. 954.

    Willey, J.M., Sherwood, L.M. & Woolverton, C.J. (2008). Microbiología. (7ª ed.). McGraw-Hill. P 128

    Biochem J. 1994 June 15 300(pt3):799-803 the effect of iron overload on rat plasma and liver oxidant status in vivo. (A J Dabbagh, T Mannion, S M lynch and B Frie)

    Harrison's Principles of Internal Medicine, McGraw-Hill, edited by Eugene Braunwald, et. al., 2001

    Robert S. Hillman Kenneth A. Ault Henry M. Rinder (2005). Hematology in clinical practice: a guide to diagnosis and management. McGraw-Hill Professional. pp. 146-150


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