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Clasificación del número CE de la sintasa?

Clasificación del número CE de la sintasa?


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Se cita en wikipedia que:

Siguiendo la clasificación del número CE, pertenecen al grupo de ligasas, con liasas catalizando la reacción inversa.

Y todos sabemos que las enzimas son biocatalizadores que catalizan la reacción tanto hacia adelante como hacia atrás.

Entonces, mi pregunta es ¿cómo puede la reacción en una dirección catalizada por una enzima y en dirección inversa catalizada por otra enzima? Si asumimos que están diciendo que en una dirección la sintasa actúa como ligasa y en otra dirección actúa como liasa, ¿cómo pueden las liasas tener más de un sustrato para la reacción? Porque los productos (más de uno) de la ligasa actúan como sustrato para la reacción inversa (tomando por ejemplo una ligasa, glutamina sintetasa como sintasa)

También se cita de wikipedia.

Las liasas se diferencian de otras enzimas en que solo requieren un sustrato para la reacción en una dirección, pero dos sustratos para la reacción inversa.


Una pregunta razonable, pero contiene una falacia. Esto se debe a que lo que se conoce como reacciones directas e inversas catalizadas por diferentes enzimas generalmente son no, de hecho, la misma reacción general.

Considere la relación entre el ADN y sus componentes (o ARN o proteína o ácido graso). Puede estar pensando en esto como:

ADN ⇌ componentes del ADN

Pero, de hecho, debido a que la hidrólisis (en realidad una reacción de hidrolasa) se favorece termodinámicamente, la síntesis de ADN (una reacción de ligasa) debe acoplarse a la hidrólisis de desoxinucleótidos trifosfatos de 'alta transferencia de grupo' para cambiar el equilibrio en su dirección. Entonces, las dos reacciones son (algo simplista):

ADN → norte dNMP (catalizado por DNasas)

y

norte dNTP → ADN + norte pirofosfato (catalizado por ADN polimerasas)

Aunque en determinadas circunstancias se pueden forzar reacciones de este tipo a la inversa, en la célula tienden a ser unidireccionales y se clasifican en consecuencia.

(En este tipo de reacción de ligasa en la célula hay un factor adicional que afecta la dirección observada. Es la presencia de pirofosfatasas que catalizan la hidrólisis termodinámicamente favorable del pirofosfato a ortofosfato, eliminando el primero).

Coda: ¿Es la reacción en la dirección inversa de una ligasa necesariamente catalizada por una liasa?

Aunque no afecta el principio expresado en mi respuesta, creo que la última parte de la declaración citada de la página de Wikipedia que “(sintasas) ... pertenecen al grupo de ligasas, con liasas que catalizan la reacción inversa”No es generalmente cierto. Como se mencionó anteriormente, las enzimas que catalizan las reacciones en la dirección inversa de las ligasas involucradas en la 'polimerización' son generalmente hidrolasas (EC 3.1…), no liasas (EC 4…). No pude encontrar de inmediato un ejemplo de liasa que se ajustara a esta descripción. Puede examinar los enlaces en esta página autorizada si desea seguir esto.


Nomenclatura de enzimas

Versión World Wide Web preparada por G.P. Musgo
Facultad de Ciencias Biológicas y Químicas, Universidad Queen Mary de Londres,
Mile End Road, Londres, E1 4NS, Reino Unido
[email protected]

Para BUSCAR información sobre enzimas en la base de datos HAGA CLIC AQUÍ.

Esta página contiene información general sobre la nomenclatura de enzimas. Incluye enlaces a documentos individuales, y el número de estos aumentará a medida que se revisen más secciones de la lista de enzimas. Se proporcionan enlaces a otras bases de datos relevantes. También proporciona consejos sobre cómo sugerir nuevas enzimas para la inclusión o corrección de entradas existentes. Hay una lista de abreviaturas utilizadas en la base de datos.

Introducción histórica

En Nomenclatura de enzimas 1992 hubo una introducción histórica. Esta versión web está ligeramente editada de la del libro.

Publicado en Nomenclatura de enzimas 1992 [Academic Press, San Diego, California, ISBN 0-12-227164-5 (tapa dura), 0-12-227165-3 (tapa blanda)] con Suplemento 1 (1993), Suplemento 2 (1994), Suplemento 3 (1995) , Suplemento 4 (1997) y Suplemento 5 (en EUR. J. Biochem. 1994, 223, 1-5 EUR. J. Biochem. 1995, 232, 1-6 EUR. J. Biochem. 1996, 237, 1-5 EUR. J. Biochem. 1997, 250 1-6, y EUR. J. Biochem. 1999, 264, 610-650 respectivamente) [Copyright IUBMB].

Cada enzima ha registrado al final los detalles de cuándo se publicó por primera vez en Enzyme Nomenclature o cuándo se agregó a la base de datos y su historial posterior.

Versión web de la nomenclatura de enzimas

El contenido completo de Nomenclatura de enzimas, 1992 (más los suplementos subsiguientes y otros cambios) se enumeran a continuación en orden de número de enzima dando solo el nombre recomendado. Cada entrada proporciona un enlace a los detalles de esa enzima. Alternativamente, si busca una reacción específica utilizada en la clasificación de enzimas, el esquema general definido por los dos primeros números se proporciona a continuación. Cada una de estas entradas de subclase está vinculada a una ubicación donde la categoría se subdivide en sub-subclases. Estos, a su vez, están vinculados a una lista de nombres recomendados para cada enzima en la sub-subclase.

Los nombres comunes de todas las enzimas enumeradas se enumeran a continuación, junto con sus números de CE. Cuando una enzima se ha eliminado o transferido a otro número CE, también se indica esta información. Cada lista está vinculada a separar entradas para cada entrada o archivos con hasta 50 enzimas en cada archivo.

Glosario, vías de reacción y enlaces a otras bases de datos

Se ha comenzado a mostrar las vías en las que participan las enzimas. Así, por ejemplo, un enlace en EC 5.3.3.2 (isopentenil-difosfato isomerasa) conduce a la ruta del mevalonato a los terpenos, y los enlaces en EC 1.14.99.7 (escualeno monooxigenasa) y EC 5.4.99.7 (lanosterol sintasa) conducen a rutas de la formación de esteroides. Para otras enzimas, se ha agregado una entrada en el glosario que puede ser solo un nombre sistemático o un enlace a una representación gráfica. El glosario de Nomenclatura de enzimas, También se puede consultar 1992. Esto se ha actualizado con las siguientes entradas del glosario. Cada entrada de enzima tiene enlaces a otras bases de datos. Para las entradas recientes, es posible que aún no se hayan implementado en la otra base de fechas. Para obtener detalles sobre la información proporcionada, haga clic aquí.

Suplemento enzimático 6 a 24 (solo electrónico)

En 2000 se aprobaron seis documentos que enumeran adiciones y correcciones a entradas anteriores. Estos, juntos, forman el Suplemento 6.

En 2001 se aprobaron cinco documentos que forman el Suplemento 7.

En 2002 se aprobaron tres documentos (seis archivos) que forman el Suplemento 8.

En 2003 se aprobaron tres documentos (cinco archivos) que forman el Suplemento 9.

En 2004 se aprobaron tres documentos que forman el Suplemento 10.

En 2005 se aprobaron seis documentos que forman el Suplemento 11.

En 2006 se aprobaron cuatro expedientes y forman el Suplemento 12.

En 2007 se aprobaron dos expedientes y forman el Suplemento 13.

En 2008 se aprobaron once expedientes que forman el Suplemento 14.

Siete expedientes fueron aprobados en 2009 y forman el Suplemento 15.

En 2010 se aprobaron siete expedientes que forman el Suplemento 16.

En 2011 se aprobaron ocho expedientes que forman el Suplemento 17.

En 2012 se aprobaron cinco expedientes y forman el Suplemento 18.

En 2013 se aprobaron tres expedientes y forman el Suplemento 19.

En 2014 se aprobaron cuatro expedientes y forman el Suplemento 20.

En 2015 se aprobaron tres expedientes y forman el Suplemento 21.

En 2016 se aprobaron cuatro expedientes y forman el Suplemento 22.

En 2017 se aprobaron cuatro expedientes y forman el Suplemento 23.

En 2018 se aprobaron cinco expedientes y forman el Suplemento 24.

En 2019 se han aprobado cuatro expedientes y forman el Suplemento 25.

Las entradas son &Copiar Copyright de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular.

Nuevas entradas propuestas y entradas revisadas

Las propuestas de nuevas entradas a la Lista de enzimas y las revisiones de las entradas publicadas anteriormente están disponibles en el siguiente archivo:

Criterios de inclusión

Antes de que una enzima pueda incluirse en la lista, se requiere evidencia experimental directa de que la enzima propuesta realmente cataliza la reacción reivindicada. La similitud de secuencia cercana no es suficiente sin evidencia de la reacción catalizada, porque solo un pequeño cambio en la secuencia es suficiente para cambiar la actividad o especificidad de una enzima. Además, debido a que la clasificación se basa únicamente en la reacción catalizada, hay casos en los que proteínas de secuencias muy diferentes catalizan la misma reacción. La existencia de una brecha aparente en una vía bioquímica no es, en sí misma, suficiente para fines de clasificación.

Cómo sugerir nuevas entradas y corregir las existentes

La información sobre nuevas enzimas o correcciones a las entradas existentes se puede informar directamente desde estas páginas web o mediante el formulario impreso en la parte posterior de Nomenclatura de enzimas. Se dispone de asesoramiento sobre cómo sugerir nuevas enzimas para su inclusión en la lista o correcciones de entradas existentes. También se pueden enviar comentarios y sugerencias sobre la clasificación y nomenclatura de enzimas al Dr. Andrew McDonald (Departamento de Bioquímica, Trinity College Dublin, Dublin 2, Irlanda)

Reglas para la clasificación y nomenclatura de enzimas

En Nomenclatura de enzimas En 1992 existía una sección sobre principios generales recomendados y esquema de nombres sistemáticos de clasificación y numeración de enzimas y reglas de clasificación y nomenclatura. Esta versión web está ligeramente editada de la del libro.

Los enlaces son a una lista de sub-subclases que a su vez enumera las enzimas vinculadas a archivos separados para cada enzima, o a una lista como parte de un archivo con hasta 50 enzimas por archivo.


  • El reductor es el donante de electrones.
  • El oxidante es el aceptor de electrones.
  • Este grupo de enzimas generalmente utiliza NADP o NAD + como cofactores.
  • oxidorreductasa: Cualquier enzima que catalice una reacción de oxidación-reducción (redox).
  • enzima: Proteína globular que cataliza una reacción química biológica.
  • cataliza: La catálisis es el cambio en la velocidad de una reacción química debido a la participación de una sustancia llamada catalizador. A diferencia de otros reactivos que participan en la reacción química, la reacción en sí no consume un catalizador.

En bioquímica, una oxidorreductasa es una enzima que cataliza la transferencia de electrones de una molécula, el reductor, también llamado donante de electrones, a otro oxidante, también llamado aceptor de electrones. Este grupo de enzimas generalmente utiliza NADP o NAD + como cofactores.

Por ejemplo, una enzima que catalizó esta reacción sería una oxidorreductasa: A & ndash + B & rarr A + B & ndash. En este ejemplo, A es el reductor (donador de electrones) y B es el oxidante (aceptor de electrones).

En reacciones bioquímicas, las reacciones redox son a veces más difíciles de ver, como esta reacción de glucólisis: Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD + & rarr NADH + H + + 1,3-bisfosfoglicerato. En esta reacción, NAD + es el oxidante (aceptor de electrones) y el gliceraldehído-3-fosfato es el reductor (donador de electrones).

Figura: Ilustración de una reacción redox: Ilustración de una reacción redox

Las oxidorreductasas se clasifican como EC 1 en la clasificación de enzimas del número EC. Las oxidorreductasas se pueden clasificar en 22 subclases:


Enzimas y mecanismos enzimáticos

Olga Khersonsky, Dan S. Tawfik, en Comprehensive Natural Products II, 2010

8.03.4.2 Evaluación del grado de promiscuidad con números CE

Aquí proponemos una forma simple y relativamente objetiva de evaluar el grado de promiscuidad utilizando una comparación de los números de la Comisión de Enzimas (EC) para las actividades nativas y promiscuas. En enzimas que exhiben multiespecificidad o ambigüedad de sustrato, los números de CE para los diversos sustratos deben ser los mismos o diferir solo en el cuarto dígito que generalmente distingue entre enzimas de la misma clase. La promiscuidad catalítica debe referirse a casos en los que los números de CE de los diversos sustratos y reacciones catalizadas por la misma enzima difieren en el segundo o tercer dígito que se refieren a diferentes químicas y diferentes clases de sustratos, o incluso en el primer dígito. eso indica una categoría de reacción completamente diferente.

tabla 1 enumera varios ejemplos de ambigüedad de sustrato y promiscuidad catalítica. La tabla indica los números de CE para las actividades nativas y promiscuas y, por lo tanto, clasifica su promiscuidad de acuerdo con las diferencias en los números de CE. Los ejemplos típicos en los que las diferencias en los números de CE reflejan el grado de promiscuidad y los casos en los que podrían no ser así se analizan a continuación.

Tabla 1 . Ejemplos para clasificar el grado de promiscuidad en función de las diferencias en los números CE

EnzimaActividad nativa (número CE)Actividad promiscua (número CE)Tipo de promiscuidadReferencia (s)
1Sulfotransferasas citosólicas humanas (hSULT)Enzimas de amplia especificidad, transferencia de grupos sulfonato de PAPS a los diversos sustratos EC 2.8.2.X.Transferencia de grupos sulfonato de PAPS a los diversos sustratos EC 2.8.2.X.Multiespecificidad 70
2Transferasas de glutatiónGST de amplia especificidad de sustrato de clase A 2.5.1.18.Acoplamiento del glutatión con varios ligandos EC 2.5.1.18.Multiespecificidad 57
3norte-acetil- d-manosamina quinasa (NanK)Fosforilación de norte-acetil- d -manosamina EC 2.7.1.60Fosforilación de glucosa EC 2.7.1.2.Ambigüedad del sustrato 71, 72
Fructosa quinasa (YajK)Fosforilación de fructosa EC 2.7.1.4Fosforilación de glucosa EC 2.7.1.2.
Alosa quinasa (AlsK)Fosforilación de la alosa EC 2.7.1.55Fosforilación de glucosa EC 2.7.1.2.
4Aspartato aminotransferasa (AATasa)Transaminación de sustratos dicarboxílicos EC 2.6.1.1.Transaminación de tirosina y fenilalanina EC 2.6.1.X.Ambigüedad del sustrato) 73
5Beta-glucuronidasa (GUS)Hidrólisis de betaglucurónidos EC 3.2.1.31Hidrólisis de pNP-galactósido EC 3.2.1.23Ambigüedad del sustrato 74, 75
6HaeIII metiltransferasaMetilación de sitios GGCC EC 2.1.1.X.Metilación de sitios AGCC EC 2.1.1.X.Ambigüedad del sustrato 76
7LipasasHidrólisis de triglicéridos EC 3.1.1.3.Hidrólisis de ésteres de arilo de varios ácidos carboxílicos 3.1.1.X.Ambigüedad del sustrato 62, 63
Hidrólisis del enlace amida EC 3.4.X.X.Promiscuidad catalítica 77
Reacción aldólica (formación de enlaces C – C) EC 4.1.X.X.Promiscuidad catalítica 78
Adiciones de tipo Michael EC 2.5.1.18. (como en GST) EC 4.4.X.X. (como en lyases)Promiscuidad catalítica 79, 80
Oligomerización de siloxanos Reacción no natural para la que no se conoce ninguna enzima nativaPromiscuidad catalítica 81
8Fosfatasa alcalinaHidrólisis de ésteres de monofosfato EC 3.1.3.1.Fosfodiesterasa EC 3.1.4.X.Promiscuidad catalítica 82
Hidrólisis de ésteres de sulfato EC 3.1.6.X.Promiscuidad catalítica 83, 84
Deshidrogenasa dependiente de fosfito EC 1.1 / 2.X.XPromiscuidad catalítica 47
9Enzima lactonizante muconato (MLE)Cicloisomerización EC 5.5.1.1.OSBS (eliminación β) EC 4.2.1.113Promiscuidad catalítica 85
10Fosfotri-esterasa de P. diminuta (PTE)Hidrólisis de fosfotriéster EC 3.1.8.1.Fosfodiesterasa EC 3.1.4.X.Esterasa EC 3.1.1.X.Lactonasa EC 3.1.1.X.Promiscuidad catalítica 19, 86, 87
11PLL (lactonasas similares a PTE)Hidrólisis de lactonas sensibles al quórum EC 3.1.1.X.Hidrólisis de fosfotriéster EC 3.1.8.1.Promiscuidad catalítica 88
12AiiA de B. thuringiensisHidrólisis de lactonas sensibles al quórum EC 3.1.1.X.Hidrólisis de fosfotriéster EC 3.1.8.1Promiscuidad catalítica 88, 89 H.-S. Kim, comunicación personal
13PON (paraoxonasas séricas)Lactonasas de mamíferos EC 3.1.1.X.Fosfotriesterasa EC 3.1.8.X.Promiscuidad catalítica 90–92
Aril esterasa EC 3.1.1.X.Ambigüedad del sustrato
14Albúminas de sueroProteínas no enzimáticasEsterasa EC 3.1.1.X.Promiscuidad catalítica 93
Hidrólisis de carbamato EC 3.1.1.X.Promiscuidad catalítica 94
Eliminación de Kemp (reacción no natural, para la que no se conoce ninguna enzima nativa).Promiscuidad catalítica 95
15Anhídrido carbónicoHidratación de CO2 EC 4.2.1.1.Esterasa EC 3.1.1.X.Ambigüedad del sustrato 2, 96
Epóxido sintasa (epoxidación de estireno, por intercambio de metales) EC 1.14.X.X.Promiscuidad catalítica o ambigüedad de cofactor 97

Casi todos los casos de ambigüedad y multiespecificidad del sustrato (como se define en la Sección 8.03.3) se manifiestan en diferencias en el cuarto dígito. Los ejemplos de enzimas multiespecíficas o de amplia especificidad incluyen sulfotransferasas y GST ( tabla 1 , entradas 1, 2).

Los ejemplos de ambigüedad de sustrato incluyen enzimas como las azúcares quinasas, las transferasas de aminoácidos, las glicosidasas y las metiltransferasas, que pueden realizar la misma transformación química en sustratos distintos del nativo ( tabla 1 , entradas 3 a 6).

Lipasas (EC 3.1.1.3 tabla 1 , entrada 7) constituyen un ejemplo claro en el que las cifras de la CE parecen reflejar diferencias en el grado de promiscuidad de una amplia gama de actividades promiscuas. Sus sustratos nativos son triglicéridos (EC 3.1.1.3), y su capacidad para hidrolizar de manera promiscua los ésteres de arilo de varios ácidos carboxílicos se manifiesta por una diferencia en el cuarto dígito solamente (3.1.1.X) y, por lo tanto, se define correctamente como ambigüedad del sustrato. La hidrólisis de amida promiscua se refiere a la ruptura de un enlace diferente (C – N frente a C – O) y se manifiesta por diferencias en el 2º dígito (EC 3.4.X.X). También se demostró que las lipasas catalizan de manera promiscua reacciones no hidrolíticas como las condensaciones aldólicas y las adiciones de Michael, 78-80 y estas pertenecen a la cuarta categoría EC (EC 4.X.X.X). En estos casos, tanto los mecanismos como los enlaces que se están formando o rompiendo difieren, y estas diferencias se manifiestan en el 1er dígito.

Fosfatasa alcalina (EC 3.1.3.1. tabla 1 , entrada 8) también posee una amplia gama de actividades promiscuas. Algunos de ellos difieren de la hidrólisis de monoésteres de fosfato nativos en el 3er dígito (sulfatasa, fosfodiesterasa), pero otros (deshidrogenación de fosfito) difieren en el 1er dígito y representan un mayor grado de promiscuidad.

Otros casos en los que las actividades nativas y promiscuas difieren en el primer dígito incluyen la enzima lactonizante muconato (MLE tabla 1 , entrada 9), cuya actividad nativa es la cicloisomerización (EC 5.5.1.1) y posee una actividad OSBS (eliminación β) promiscua (EC 4.2.1.113).

Los ejemplos de un alto grado de promiscuidad obviamente incluyen proteínas no enzimáticas como las albúminas séricas que exhiben actividades catalíticas promiscuas 93-95 ( tabla 1 , entrada 14). Otros casos pueden incluir la catálisis de reacciones no naturales, es decir, reacciones para las que, hasta donde sabemos, no ha evolucionado ninguna enzima natural (por ejemplo, la eliminación de Kemp realizada por la albúmina sérica ( tabla 1 , entrada 14, o hidrólisis de siloxano por lipasa ( tabla 1 , entrada 7)).

Otro ejemplo en el que las cifras de CE parecen reflejar diferencias en el grado de promiscuidad se refiere a las lactonasas. Se ha demostrado que estas enzimas que pertenecen a tres superfamilias diferentes exhiben una actividad promiscua de fosfotriesterasa (PTE) ( tabla 1 , entradas 11 a 13). La actividad de la lactonasa implica la escisión hidrolítica de un enlace C – O y se describe como EC 3.1.1.X (donde X se refiere a un sustrato de lactona específico). La ruptura hidrolítica del enlace P – O de los fosfotriésteres se describe mediante el número CE 3.1.8.X. La diferencia en el tercer dígito refleja la diferencia en el vínculo que se está rompiendo (C – O versus P – O), mientras se aplica esencialmente el mismo mecanismo. A modo de comparación, muchas de estas lactonasas (pero no todas) también exhiben actividad esterasa con ésteres de arilo en particular. 88 Esta actividad se describe como EC 3.1.1.X, como es el caso de la actividad lactonasa. Debido a que ambas reacciones implican la escisión de enlaces C – O, y las diferencias entre lactonasa y esterasa se manifiestan en el cuarto dígito, este caso se describe mejor como ambigüedad de sustrato.

Sin embargo, cabe señalar que las cifras de la CE también pueden ser engañosas. Hay casos notables en los que, a pesar de la considerable similitud en la química de la catálisis, los números de CE difieren, e incluso en el primer dígito. Esto se debe principalmente a que las definiciones de CE se relacionan no solo con la química, sino también con el contexto fisiológico. Un claro ejemplo es la anhidrasa carbónica ( tabla 1 , entrada 15 EC 4.2.1.1) que exhibe una actividad promiscua de aril esterasa (3.1.1.X). Los números de la CE sugieren una química totalmente diferente. Pero aunque los sustratos difieren significativamente, principalmente en tamaño, ambas reacciones implican el ataque de un ion hidróxido sobre un carbonilo ( Figura 1 ). La actividad hidrogenasa dependiente de fosfito (EC 1.1 / 2.X.X) de la fosfatasa alcalina ( tabla 1 , la entrada 8 EC 3.1.3.1) también representa un caso límite. Las muy diferentes actividades nativas y promiscuas (como se manifiesta en las diferentes categorías de CE) en realidad utilizan un mecanismo similar (ver Sección 8.03.6.1.2).

Figura 1 . La reacción nativa de la anhidrasa carbónica (CO2 hidratación, cima) y su promiscua reacción aril esterasa, ejemplificada con acetato de naftilo (fondo). Ambas reacciones proceden por el mismo mecanismo de ataque del ión hidróxido sobre un carbonilo, seguido de la estabilización de un oxianión intermedio por el sitio activo Zn 2+. A pesar de esta obvia similitud, los números de CE de estas reacciones difieren en el primer dígito ( tabla 1 , entrada 15).


Nomenclatura y clasificación de enzimas

En los primeros días, el sufijo - Plaza bursátil norteamericana se añadió al sustrato para nombrar las enzimas.

Ejemplo : Lipasa actúa sobre los lípidos.

Estos nombres se conocen como nombres triviales. No transmiten información completa sobre la reacción enzimática.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) ha asignado una nomenclatura sistemática para las enzimas. El nombre sistemático tiene dos partes.

· La primera parte representa el sustrato. En las reacciones catalizadas por enzimas, los reactivos se conocen como sustratos.

· La segunda parte, que termina en -Plaza bursátil norteamericana, indica el tipo de reacción catalizada.

A cada enzima se le asigna un número de código de cuatro dígitos llamado número de la Comisión de Enzimas (CE).

· El primer dígito representa la clase principal a la que pertenece la enzima.

· El segundo dígito denota la subclase.

· El tercer dígito denota la sub-subclase de la enzima dentro de la clase principal.

· El cuarto dígito representa el número de serie de la enzima dentro de la sub-subclase.

Ejemplo: hexoquinasa (EC 2.7.1.1) y glutamina sintetasa (EC 6.3.1.2)

Según la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, las enzimas se clasifican en seis clases principales según la reacción que catalizan. Las seis clases principales de enzimas son,


1) Oxidorreductasas:

Son enzimas que catalizan las reacciones de oxidación-reducción entre dos sustratos.

a) Deshidrogenasa (alcohol deshidrogenasa)

b) Oxidasa (Citocromo oxidasa)

c) Peroxidasa (glutatión peroxidasa)

Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1):

Esta enzima oxida el etanol en acetaldehído. Requiere la coenzima NAD + (dinucleótido de adenina niacinamida) que se reduce a NADH.


2) Transferasas:

Se trata de enzimas que catalizan la transferencia de determinados grupos como los grupos fosfato, amino o acetilo de un sustrato a otro.

Ejemplos:

· Transaminasa (Transfiere un grupo amino Ejemplo Aspartato amino transferasa)

· Transacilasa (transfiere un grupo de acilo Ejemplo Malonil transacilasa)

· Fosforilasa (transfiere un grupo fosfato, por ejemplo, glucógeno fosforilasa)

Transaminasa:

Catalizan la transferencia del grupo amino del aminoácido al cetoácido. Ejemplo: glutamato oxalacetato transaminasa (GOT) o aspartato transaminasa (AST EC 2.6.1.1). Esta enzima cataliza la transferencia del grupo amino del ácido glutámico al ácido oxaloacético. Requiere fosfato de piridoxal (PLP) como coenzima para su actividad.


3) Hidrolasa:

Son enzimas que catalizan la hidrólisis de sustratos. Provocan la hidrólisis añadiendo agua.

Ejemplo: a) Lipasa b) Ureasa c) Glicosidasa.


Estas son enzimas que hidrolizan el enlace éster. Por ejemplo, la triacilglicerol lipasa (EC 3.1.1.3) divide el enlace éster entre glicerol y ácido graso.


4) Lyases:

Estas enzimas catalizan la adición o eliminación de grupos como H 2 O, CO 2 y NH 3, etc. Ejemplo: aldolasa, descarboxilasa


Una. Fructosa bisfosfato aldolasa (EC 4.1.2.13):

Cataliza la conversión reversible de fructosa-1,6-bisfosfato en gliceraldehído-3-fosfato y fosfato de dihidroxiacetona mediante la escisión aldólica del enlace C3-C4.


5) Isomerasas:

Estas enzimas catalizan la interconversión de isómeros tales como isómeros ópticos, geométricos o posicionales.

a) Alanina racemasa (EC 5.1.1.1)


B) Triosafosfato isomerasa (EC 5.3.1.1):

Esta enzima cataliza la isomerización de gliceraldehído-3-fosfato en dihidroxiacetona fosfato.


6) Ligasas:

Estas enzimas catalizan las reacciones sintéticas. Vinculan dos sustratos junto con la utilización de ATP o GTP.

Ejemplo: glutamina sintetasa.

Glutamina sintetasa (EC 6.3.1.2):

Esta es una ligasa que cataliza la síntesis de glutamina a partir de glutamato y NH 3.


& ltp> Esta sección proporciona información útil sobre la proteína, principalmente conocimientos biológicos. & ltp> & lta href = '/ help / function_section' target = '_ top'> Más. & lt / a> & lt / p> Función i

Cataliza la adición de monosacáridos GlcNAc o GlcUA al polímero de hialuronano naciente. Por lo tanto, es esencial para la síntesis de hialuronano un componente principal de la mayoría de las matrices extracelulares que tiene un papel estructural en las arquitecturas de los tejidos y regula la adhesión, migración y diferenciación celular. Esta es una de las isoenzimas que catalizan esa reacción. También capaz de catalizar la síntesis de quitooligosacárido dependiendo del sustrato (Por similitud).


& ltp> Esta sección proporciona información útil sobre la proteína, principalmente conocimientos biológicos. & ltp> & lta href = '/ help / function_section' target = '_ top'> Más. & lt / a> & lt / p> Función i

Cataliza la dismutación de dos moléculas de 6,7-dimetil-8-ribitilumazina, lo que da como resultado la formación de riboflavina y 5-amino-6- (D-ribitilamino) uracilo.

& # xd & ltp> Información seleccionada manualmente para la que hay evidencia experimental publicada. & lt / p> & # xd & # xd & ltp> & lta href = "/ manual / evidences # ECO: 0000269"> Más. & lt / a> & lt / p> & # xd Aserción manual basada en un experimento en i


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Introducción histórica

En Nomenclatura de enzimas 1992 hubo una introducción histórica. Esta versión web está ligeramente editada de la del libro.

Publicado en Nomenclatura de enzimas 1992 [Academic Press, San Diego, California, ISBN 0-12-227164-5 (tapa dura), 0-12-227165-3 (tapa blanda)] con Suplemento 1 (1993), Suplemento 2 (1994), Suplemento 3 (1995) , Suplemento 4 (1997) y Suplemento 5 (en EUR. J. Biochem. 1994, 223, 1-5 EUR. J. Biochem. 1995, 232, 1-6 EUR. J. Biochem. 1996, 237, 1-5 EUR. J. Biochem. 1997, 250 1-6, y EUR. J. Biochem. 1999, 264, 610-650 respectivamente) [Copyright IUBMB].

Cada enzima ha registrado al final detalles de cuándo se publicó por primera vez en Enzyme Nomenclature o cuándo se agregó a la base de datos y su historial posterior.

Versión web de la nomenclatura de enzimas

El contenido completo de Nomenclatura de enzimas, 1992 (más los suplementos subsiguientes y otros cambios) se enumeran a continuación en orden de número de enzima dando solo el nombre recomendado. Cada entrada proporciona un enlace a los detalles de esa enzima. Alternativamente, si busca una reacción específica utilizada en la clasificación de enzimas, el esquema general definido por los dos primeros números se muestra a continuación. Cada una de estas entradas de subclase está vinculada a una ubicación donde la categoría se subdivide en sub-subclases. Estos, a su vez, están vinculados a una lista de nombres recomendados para cada enzima en la subclase.

Los nombres comunes de todas las enzimas enumeradas se enumeran a continuación, junto con sus números de CE. Cuando una enzima se ha eliminado o transferido a otro número CE, también se indica esta información. Cada lista está vinculada a separar entradas para cada entrada o archivos con hasta 50 enzimas en cada archivo.

Glosario, vías de reacción y enlaces a otras bases de datos

Se ha comenzado a mostrar las vías en las que participan las enzimas. Así, por ejemplo, un enlace en EC 5.3.3.2 (isopentenil-difosfato isomerasa) conduce a la ruta del mevalonato a los terpenos, y los enlaces en EC 1.14.99.7 (escualeno monooxigenasa) y EC 5.4.99.7 (lanosterol sintasa) conducen a rutas de la formación de esteroides. Para otras enzimas, se ha agregado una entrada en el glosario que puede ser solo un nombre sistemático o un enlace a una representación gráfica. El glosario de Nomenclatura de enzimas, También se puede consultar 1992. Esto se ha actualizado con las siguientes entradas del glosario. Cada entrada de enzima tiene enlaces a otras bases de datos. Para las entradas recientes, es posible que aún no se hayan implementado en la otra base de fechas. Para obtener detalles sobre la información proporcionada, haga clic aquí.

Suplemento enzimático 6 a 24 (solo electrónico)

En 2000 se aprobaron seis documentos que enumeran adiciones y correcciones a entradas anteriores. Estos, juntos, forman el Suplemento 6.

En 2001 se aprobaron cinco documentos que forman el Suplemento 7.

En 2002 se aprobaron tres documentos (seis archivos) que forman el Suplemento 8.

En 2003 se aprobaron tres documentos (cinco archivos) que forman el Suplemento 9.

En 2004 se aprobaron tres documentos que forman el Suplemento 10.

En 2005 se aprobaron seis documentos que forman el Suplemento 11.

En 2006 se aprobaron cuatro expedientes que forman el Suplemento 12.

En 2007 se aprobaron dos expedientes y forman el Suplemento 13.

En 2008 se aprobaron once expedientes que forman el Suplemento 14.

Siete expedientes fueron aprobados en 2009 y forman el Suplemento 15.

En 2010 se aprobaron siete expedientes que forman el Suplemento 16.

En 2011 se aprobaron ocho expedientes que forman el Suplemento 17.

En 2012 se aprobaron cinco expedientes y forman el Suplemento 18.

En 2013 se aprobaron tres expedientes y forman el Suplemento 19.

En 2014 se aprobaron cuatro expedientes y forman el Suplemento 20.

En 2015 se aprobaron tres expedientes y forman el Suplemento 21.

En 2016 se aprobaron cuatro expedientes y forman el Suplemento 22.

En 2017 se aprobaron cuatro expedientes y forman el Suplemento 23.

En 2018 se aprobaron cinco expedientes y forman el Suplemento 24.

En 2019 se han aprobado cuatro expedientes y forman el Suplemento 25.

Las entradas son &Copiar Copyright de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular.

Nuevas entradas propuestas y entradas revisadas

Las propuestas de nuevas entradas a la Lista de enzimas y las revisiones de las entradas publicadas anteriormente están disponibles en el siguiente archivo:

Criterios de inclusión

Antes de que una enzima pueda incluirse en la lista, se requiere evidencia experimental directa de que la enzima propuesta realmente cataliza la reacción reivindicada. La similitud de secuencia cercana no es suficiente sin evidencia de la reacción catalizada, porque solo un pequeño cambio en la secuencia es suficiente para cambiar la actividad o especificidad de una enzima. Además, debido a que la clasificación se basa únicamente en la reacción catalizada, hay casos en los que proteínas de secuencias muy diferentes catalizan la misma reacción. La existencia de una brecha aparente en una vía bioquímica no es, en sí misma, suficiente para fines de clasificación.

Cómo sugerir nuevas entradas y corregir las existentes

La información sobre nuevas enzimas o correcciones a las entradas existentes se puede informar directamente desde estas páginas web o mediante el formulario impreso en la parte posterior de Nomenclatura de enzimas. Se dispone de asesoramiento sobre cómo sugerir nuevas enzimas para su inclusión en la lista o correcciones de entradas existentes. También se pueden enviar comentarios y sugerencias sobre la clasificación y nomenclatura de enzimas al Dr. Andrew McDonald (Departamento de Bioquímica, Trinity College Dublin, Dublin 2, Irlanda)

Reglas para la clasificación y nomenclatura de enzimas

En Nomenclatura de enzimas En 1992 existía una sección sobre principios generales recomendados y esquema de nombres sistemáticos de clasificación y numeración de enzimas y reglas de clasificación y nomenclatura. Esta versión web está ligeramente editada de la del libro.

Los enlaces son a una lista de sub-subclases which in turn list the enzymes linked to separate files for each enzyme, o to a list as part of a file with up to 50 enzymes per file.


<p>This section provides any useful information about the protein, mostly biological knowledge.<p><a href='/help/function_section' target='_top'>More. </a></p> Function i

Bifunctional enzyme which catalyzes the formation of UMP from orotate in the de novo pathway of pyrimidine biosynthesis (PubMed:19645718).

May also form UMP from uracil (PubMed:19645718).

Regulates the size of gut granules during embryonic development (PubMed:20148972).

Involved in resistance to DNA damaging agents including UV-C and X-ray radiation (PubMed:24262006).

<p>Manually curated information for which there is published experimental evidence.</p> <p><a href="/manual/evidences#ECO:0000269">More. </a></p> Manual assertion based on experiment in i


Más información

Additional information is available from Genetics Home Reference 13 and from the Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM®) 14 :

Condition Name and Abbreviation — curated by the NLM and selected from among the names used by the Advisory Committee on Heritable Disorders in Newborns and Children (Committee), National Newborn Screening Information System (NNSIS), the American College of Medical Genetics (ACMG), the HHS Office of the National Coordinator for Health Information Technology (ONC)/American Health Information Community (AHIC) Personalized Health Care Work Group, and input from the newborn screening community.

Category — based on the U.S. Department of Health and Human Services (HHS) Recommended Uniform Screening Panel. Conditions designated as "core" should be included in every newborn screening program, and "secondary" conditions are some of the disorders that may be detected during screening for a core disorder. Conditions classified as "other" are those that are screened for by some states but are not part of the Recommended Uniform Screening Panel.

SNOMED CT® Code — Systematized Nomenclature of Medicine — Clinical Terms code is assigned by the International Health Terminology Standards Development Organisation (IHTSDO). SNOMED CT is a concept-oriented clinical terminology that has been designated as a U.S. standard for electronic health information exchange. The Newborn Screening Coding and Terminology Guide uses some codes from the US Extension to SNOMED CT.

UMLS CUI — a concept unique identifier (CUI) assigned to every concept in the Unified Medical Language System (UMLS®).

ICD-9-CM Code — International Classification of Diseases, Ninth Revision, Clinical Modification code is assigned to diagnoses associated with hospital utilization in the U.S. It is a current US standard for use in administrative healthcare transactions. Although ICD-9-CM codes are fairly specific, in certain cases, the same ICD-9-CM code might apply to several disorders in the same group (e.g. amino acid disorders).

ICD-10-CM Code — International Classification of Diseases, Tenth Revision, Clinical Modification code. Although ICD-10-CM codes are fairly specific, in certain cases, the same ICD-10-CM code might apply to multiple related disorders.

Enzyme Commission (EC) Number — a unique identifier for the affected enzyme (if the affected protein is an enzyme) the EC number is assigned by the Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse.

UniProt Number — a unique identifier assigned to all proteins, including enzymes, hemoglobin subunits, and immunoglobulin chains. The UniProt database is maintained by the Universal Protein Resource, an international collaboration.

LOINC Long Common Name — derived by the Logical Observation Identifiers Names and Codes (LOINC®) Committee from the measurement's formal name by using conventional names for analytes and procedures. The long common name eliminates the parts of the formal name that are not needed to distinguish the test from related tests.

Analyte Short Name — an abbreviation for the analyte.

LOINC Number — the unique and permanent code assigned by the Logical Observation Identifiers Names and Codes (LOINC®) Committee to identify the test measurement. LOINC codes are unique for different test methods and different units of reporting to enable interoperability and comparison of results from different labs. LOINC is a U.S. government standard for electronic health information exchange of laboratory tests and other measurements in Interoperability Specifications produced by the Healthcare Information Technology Standards Panel (HITSP).

Units — what is being counted or measured, using the Unified Code for Units of Measure (UCUM). Ratios whose units fully cancel each other are indicated by . UCUM is the US standard for reporting units in laboratory messages. Results that are not quantitative have either a link to the specific LOINC answer list for that analyte or appropriate text (such as "Pos or Neg" or "Specific alleles").

Genetics Home Reference — the National Library of Medicine's Web site for consumer-friendly information about genetic conditions and the genes or chromosomes related to those conditions. Visit Genetics Home Reference at http://ghr.nlm.nih.gov/.

OMIM — Online Mendelian Inheritance in Man® is a comprehensive resource about human genes and genetic diseases. It focuses primarily on the relationship between genotype and phenotype. It is currently maintained by Johns Hopkins University.


Phytochelatin synthase is required for tolerating metal toxicity in a basidiomycete yeast and is a conserved factor involved in metal homeostasis in fungi

Fondo: Phytochelatin synthase (PCS) is an enzyme that catalyzes the biosynthesis of phytochelatin from glutathione. Phytochelatins protect cells against the toxic effects of non-essential heavy metals, such as cadmium, and hence growth is restricted in the presence of these metals in mutants in PCS-encoding genes. PCS genes from fungi have been characterized in only two species in the Ascomycota, and these genes are considered sparsely distributed in the fungal kingdom.

Resultados: A gene encoding a putative PCS was identified in Sporobolomyces sp. strain IAM 13481, a fungus that is a member of the Pucciniomycotina subphylum of the Basidiomycota. The function of this PCS1 gene was assessed by heterologous expression in the Ascomycota yeasts Saccharomyces cerevisiae y Schizosaccharomyces pombe, and by mutating the gene in Sporobolomyces. The gene is required for tolerance to toxic concentrations of non-essential cadmium as well as the essential metal copper. Pcs1 homologs in fungi and other eukaryotes have putative targeting sequences for mitochondrial localization: the S. pombe homolog was fused to green fluorescent protein and it co-localized with a mitochondrial dye. Evaluation of the presence or absence of PCS and PCS-like homologs in the genome sequences of fungi indicates that they have a wide distribution, and the absence in most Ascomycota and Basidiomycota (the Dikarya) species can be explained by a small number of gene losses.

Conclusiones: The ecology of the species within the fungi carrying putative PCS genes, the phenotypes of phytochelatin synthase mutants in two major fungal lineages, and the presence of homologs in many non-Dikarya lineages parallel what is seen in the plant and animal kingdoms. That is, PCS is a protein present early during the evolution of the fungi and whose role is not solely dedicated to combating toxic concentrations of non-essential metals.

Palabras clave: EC 2.3.2.15 Glutathione gamma-glutamylcysteinyltransferase Heavy metal Red yeast Sporidiobolales.


Ver el vídeo: ATP Sintasa. Khan Academy en Español (Diciembre 2022).